Descobriu-se que a deubiquitilase USP7 é uma nova proteína de interação com ciclina F que regula a estabilidade da proteína ciclina F

Ciclina F interage com USP7. Crédito: Envelhecimento (2022). DOI: 10.18632/aging.204372

Um novo trabalho de pesquisa foi publicado em Envelhecimento intitulado “A deubiquitilase USP7 é uma nova proteína de interação com ciclina F e regula a estabilidade da proteína ciclina F.”

A progressão ordenada através do ciclo celular é impulsionada pelas oscilações periódicas na atividade das quinases dependentes de ciclina (CDKs). A ciclina F, ao contrário das ciclinas canônicas e transcricionais, não se liga ou ativa nenhuma quinase dependente de ciclina. Em vez disso, abriga um motivo F-box e funciona principalmente como a subunidade de reconhecimento de substrato do complexo Skp1-Cul1-F-box E3 ubiquitina ligase, SCFCyclin F.

Ao direcionar proteínas específicas para a degradação proteassômica mediada por ubiquitina, a ciclina F desempenha um papel crítico na regulação da duplicação centrossomal, replicação e reparo do DNA e manutenção da estabilidade genômica. A abundância e a atividade da ciclina F são rigidamente reguladas em todo o ciclo de célula. No entanto, o mecanismos moleculares reguladores da ciclina F são pouco compreendidos.

Neste novo estudo, os pesquisadores Savitha S. Sharma, W. Jack Pledger e Paturu Kondaiah, do Indian Institute of Science, do Sri Shankara Cancer Hospital and Research Center e do Huntsman Cancer Institute da University of Utah Health, identificaram a deubiquitilase USP7 como uma nova ciclina F -proteína de interação.

“Neste estudo, identificamos a USP7 como uma nova proteína que interage com a ciclina F e descobrimos novos aspectos da regulação da ciclina F mediada por essa interação”, observaram os pesquisadores.

A equipe observou que o USP7 estabiliza a proteína ciclina F e que essa função é independente da atividade deubiquitilase do USP7. Além disso, seus dados sugerem que o USP7 também está envolvido na regulação do mRNA da ciclina F. A inibição farmacológica da atividade deubiquitilase de USP7 resultou na regulação negativa do mRNA da ciclina F.

“Em conclusão, neste estudo, demonstramos um novo parceiro de interação da ciclina F, ou seja, USP7, e o papel da USP7 na regulação do mRNA e da proteína da ciclina F. Este estudo destaca um papel potencial para o eixo da ciclina F-USP7 na condições patológicas, incluindo câncer e doenças neurodegenerativas”, dizem os pesquisadores.

Fornecido por Impact Journals